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Engineered chimeras reveal the structural basis of hexacoordination in globins: A case study of neuroglobin and myoglobin

Boron, Carlos IgnacioIcon ; Capece, LucianaIcon ; Pennacchietti, Francesca; Wetzler, Diana ElenaIcon ; Bruno, Stefano; Abbruzzetti, Stefania; Chisari, Lucía; Luque, F. Javier; Viappiani, Cristiano; Marti, Marcelo AdrianIcon ; Estrin, Dario ArielIcon ; Nadra, Alejandro DanielIcon
Fecha de publicación: 10/2014
Editorial: Elsevier Science
Revista: Biochimica et Biophysica Acta - General Subjects
ISSN: 0304-4165
Idioma: Inglés
Tipo de recurso: Artículo publicado
Clasificación temática:

Resumen

Background Myoglobin (Mb) and neuroglobin (Ngb) are representative members of pentacoordinated and bis-histidyl, hexacoordinated globins. In spite of their low sequence identity, they show surprisingly similar three-dimensional folds. The ability of Ngb to form a hexacoordinated bis-histidyl complex with the distal HisE7 has a strong impact on ligand affinity. The factors governing such different behaviors have not been completely understood yet, even though they are extremely relevant to establish structure-function relationships within the globin superfamily.
Palabras clave: BIS-HISTIDYL COORDINATION , FLASH PHOTOLYSIS , MOLECULAR DYNAMICS , MYOGLOBIN , NEUROGLOBIN
 
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Formato: PDF
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info:eu-repo/semantics/openAccess Excepto donde se diga explícitamente, este item se publica bajo la siguiente descripción: Atribución-NoComercial-SinDerivadas 2.5 Argentina (CC BY-NC-ND 2.5 AR)
Identificadores
URI: http://hdl.handle.net/11336/125773
URL: http://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S0304416514003420
DOI: http://dx.doi.org/10.1016/j.bbagen.2014.10.006
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Citación
Boron, Carlos Ignacio; Capece, Luciana; Pennacchietti, Francesca; Wetzler, Diana Elena; Bruno, Stefano; et al.; Engineered chimeras reveal the structural basis of hexacoordination in globins: A case study of neuroglobin and myoglobin; Elsevier Science; Biochimica et Biophysica Acta - General Subjects; 1850; 1; 10-2014; 169-177
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