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dc.contributor.author
Caraballo, Diego Alfredo
dc.contributor.author
Buzzi, Lucila Inés
dc.contributor.author
Acosta Montalvo, Ana Gabriela
dc.contributor.author
Modenutti, Carlos Pablo
dc.contributor.author
Castro, Olga Alejandra
dc.contributor.author
Rossi, Maria Susana
dc.date.available
2021-01-22T15:04:16Z
dc.date.issued
2019-12
dc.identifier.citation
Caraballo, Diego Alfredo; Buzzi, Lucila Inés; Acosta Montalvo, Ana Gabriela; Modenutti, Carlos Pablo; Castro, Olga Alejandra; et al.; Origin and Evolution of Two Independently Duplicated Genes Encoding UDP- Glucose: Glycoprotein Glucosyltransferases in Caenorhabditis and Vertebrates; Genetics Society of America; G3: Genes, Genomes, Genetics; 10; 12-2019; 1-14
dc.identifier.uri
http://hdl.handle.net/11336/123465
dc.description.abstract
UDP- glucose: glycoprotein glucosyltransferase (UGGT) is a protein that operates as the gatekeeper for the endoplasmic reticulum (ER) quality control mechanism of glycoprotein folding. It is known that vertebrates and Caenorhabditis genomes harbor two uggt gene copies that exhibit differences in their properties.Bayesian phylogenetic inference based on 195 UGGT and UGGT-like protein sequences of an ample spectrum of eukaryotic species showed that uggt genes went through independent duplications in Caenorhabditis and vertebrates. In both lineages, the catalytic domain of the duplicated genes was subjected to a strong purifying selective pressure, while the recognition domain was subjected to episodic positive diversifying selection. Selective relaxation in the recognition domain was more pronounced in Caenorhabditis uggt-b than in vertebrates uggt-2. Structural bioinformatics analysis revealed that Caenorhabditis UGGT-b protein lacks essential sequences proposed to be involved in the recognition of unfolded proteins. When we assayed glucosyltrasferase activity of a chimeric protein composed by Caenorhabditis uggt-b recognition domain fused to S. pombe catalytic domain expressed in yeast, no activity was detected.The present results support the conservation of the UGGT activity in the catalytic domain and a putative divergent function of the recognition domain for the UGGT2 protein in vertebrates, which would have gone through a specialization process. In Caenorhabditis, uggt-b evolved under different constraints compared to uggt-a which, by means of a putative neofunctionalization process, resulted in a non-redundant paralog. The non-canonical function of uggt-b in the worm lineage highlights the need to take precautions before generalizing gene functions in model organisms.
dc.format
application/pdf
dc.language.iso
eng
dc.publisher
Genetics Society of America
dc.rights
info:eu-repo/semantics/openAccess
dc.rights.uri
https://creativecommons.org/licenses/by-nc-sa/2.5/ar/
dc.subject
UDP-GLUCOSE:GLYCOPROTEIN GLUCOSYLTRANSFERASE
dc.subject
CAEONORHABDITIS ELEGANS-VERTEBRATES
dc.subject
PURIFYING SELECTION-POSITIVE SLECTION
dc.subject
NEOFUNCTIONALIZATIOS
dc.subject.classification
Genética y Herencia
dc.subject.classification
Ciencias Biológicas
dc.subject.classification
CIENCIAS NATURALES Y EXACTAS
dc.title
Origin and Evolution of Two Independently Duplicated Genes Encoding UDP- Glucose: Glycoprotein Glucosyltransferases in Caenorhabditis and Vertebrates
dc.type
info:eu-repo/semantics/article
dc.type
info:ar-repo/semantics/artículo
dc.type
info:eu-repo/semantics/publishedVersion
dc.date.updated
2020-11-16T20:02:25Z
dc.identifier.eissn
2160-1836
dc.journal.volume
10
dc.journal.pagination
1-14
dc.journal.pais
Estados Unidos
dc.description.fil
Fil: Caraballo, Diego Alfredo. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Ciudad Universitaria. Instituto de Fisiología, Biología Molecular y Neurociencias. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Instituto de Fisiología, Biología Molecular y Neurociencias; Argentina
dc.description.fil
Fil: Buzzi, Lucila Inés. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Parque Centenario. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires. Fundación Instituto Leloir. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires; Argentina
dc.description.fil
Fil: Acosta Montalvo, Ana Gabriela. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Ciudad Universitaria. Instituto de Química Biológica de la Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Instituto de Química Biológica de la Facultad de Ciencias Exactas y Naturales; Argentina
dc.description.fil
Fil: Modenutti, Carlos Pablo. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Ciudad Universitaria. Instituto de Química Biológica de la Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Instituto de Química Biológica de la Facultad de Ciencias Exactas y Naturales; Argentina
dc.description.fil
Fil: Castro, Olga Alejandra. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Ciudad Universitaria. Instituto de Química Biológica de la Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Instituto de Química Biológica de la Facultad de Ciencias Exactas y Naturales; Argentina
dc.description.fil
Fil: Rossi, Maria Susana. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Ciudad Universitaria. Instituto de Fisiología, Biología Molecular y Neurociencias. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Instituto de Fisiología, Biología Molecular y Neurociencias; Argentina
dc.journal.title
G3: Genes, Genomes, Genetics
dc.relation.alternativeid
info:eu-repo/semantics/altIdentifier/url/https://www.g3journal.org/content/early/2019/12/03/g3.119.400868
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