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dc.contributor.author
Larzabal, Mariano
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dc.contributor.author
Baldoni, Hector Armando
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Suvire, Fernando Daniel
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Curto, Lucrecia María
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Gomez, Gabriela Elena
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dc.contributor.author
Marques Da Silva, Wanderson
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dc.contributor.author
Giudicessi, Silvana Laura
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dc.contributor.author
Camperi, Silvia Andrea
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dc.contributor.author
Delfino, Jose Maria
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dc.contributor.author
Cataldi, Angel Adrian
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dc.contributor.author
Enriz, Ricardo Daniel
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dc.date.available
2021-01-04T17:53:02Z
dc.date.issued
2019-03
dc.identifier.citation
Larzabal, Mariano; Baldoni, Hector Armando; Suvire, Fernando Daniel; Curto, Lucrecia María; Gomez, Gabriela Elena; et al.; An inhibitory mechanism of action of coiled-coil peptides against type three secretion system from enteropathogenic Escherichia coli; John Wiley & Sons Ltd; Journal Of Peptide Science; 25; 3; 3-2019; 1-15
dc.identifier.issn
1075-2617
dc.identifier.uri
http://hdl.handle.net/11336/121401
dc.description.abstract
Human pathogenic gram-negative bacteria, such as enteropathogenic Escherichia coli (EPEC), rely on type III secretion systems (T3SS) to translocate virulence factors directly into host cells. The coiled-coil domains present in the structural proteins of T3SS are conformed by amphipathic alpha-helical structures that play an important role in the protein-protein interaction and are essential for the assembly of the translocation complex. To investigate the inhibitory capacity of these domains on the T3SS of EPEC, we synthesized peptides between 7 and 34 amino acids based on the coiled-coil domains of proteins that make up this secretion system. This analysis was performed through in vitro hemolysis assays by assessing the reduction of T3SS-dependent red blood cell lysis in the presence of the synthesized peptides. After confirming its inhibitory capacity, we performed molecular modeling assays using combined techniques, docking-molecular dynamic simulations, and quantum-mechanic calculations of the various peptide-protein complexes, to improve the affinity of the peptides to the target proteins selected from T3SS. These techniques allowed us to demonstrate that the peptides with greater inhibitory activity, directed against the coiled-coil domain of the C-terminal region of EspA, present favorable hydrophobic and hydrogen bond molecular interactions. Particularly, the hydrogen bond component is responsible for the stabilization of the peptide-protein complex. This study demonstrates that compounds targeting T3SS from pathogenic bacteria can indeed inhibit bacterial infection by presenting a higher specificity than broad-spectrum antibiotics. In turn, these peptides could be taken as initial structures to design and synthesize new compounds that mimic their inhibitory pharmacophoric pattern.
dc.format
application/pdf
dc.language.iso
eng
dc.publisher
John Wiley & Sons Ltd
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dc.rights
info:eu-repo/semantics/restrictedAccess
dc.rights.uri
https://creativecommons.org/licenses/by-nc-sa/2.5/ar/
dc.subject
COILED-COIL DOMAINS
dc.subject
ENTEROPATHOGENIC ESCHERICHIA COLI
dc.subject
MOLECULAR MODELING
dc.subject
PEPTIDES
dc.subject
TYPE THREE SECRETION SYSTEM
dc.subject.classification
Biología Celular, Microbiología
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dc.subject.classification
Ciencias Biológicas
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dc.subject.classification
CIENCIAS NATURALES Y EXACTAS
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dc.title
An inhibitory mechanism of action of coiled-coil peptides against type three secretion system from enteropathogenic Escherichia coli
dc.type
info:eu-repo/semantics/article
dc.type
info:ar-repo/semantics/artículo
dc.type
info:eu-repo/semantics/publishedVersion
dc.date.updated
2020-11-11T12:31:24Z
dc.journal.volume
25
dc.journal.number
3
dc.journal.pagination
1-15
dc.journal.pais
Reino Unido
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dc.description.fil
Fil: Larzabal, Mariano. Instituto Nacional de Tecnología Agropecuaria. Centro de Investigación En Ciencias Veterinarias y Agronómicas. Instituto de Agrobiotecnología y Biología Molecular. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Parque Centenario. Instituto de Agrobiotecnología y Biología Molecular; Argentina
dc.description.fil
Fil: Baldoni, Hector Armando. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - San Luis. Instituto de Matemática Aplicada de San Luis "Prof. Ezio Marchi". Universidad Nacional de San Luis. Facultad de Ciencias Físico, Matemáticas y Naturales. Instituto de Matemática Aplicada de San Luis "Prof. Ezio Marchi"; Argentina
dc.description.fil
Fil: Suvire, Fernando Daniel. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - San Luis. Instituto Multidisciplinario de Investigaciones Biológicas de San Luis. Universidad Nacional de San Luis. Facultad de Ciencias Físico Matemáticas y Naturales. Instituto Multidisciplinario de Investigaciones Biológicas de San Luis; Argentina
dc.description.fil
Fil: Curto, Lucrecia María. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Houssay. Instituto de Química y Físico-Química Biológicas "Prof. Alejandro C. Paladini". Universidad de Buenos Aires. Facultad de Farmacia y Bioquímica. Instituto de Química y Físico-Química Biológicas; Argentina
dc.description.fil
Fil: Gomez, Gabriela Elena. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Houssay. Instituto de Química y Físico-Química Biológicas "Prof. Alejandro C. Paladini". Universidad de Buenos Aires. Facultad de Farmacia y Bioquímica. Instituto de Química y Físico-Química Biológicas; Argentina
dc.description.fil
Fil: Marques Da Silva, Wanderson. Instituto Nacional de Tecnología Agropecuaria. Centro de Investigación En Ciencias Veterinarias y Agronómicas. Instituto de Agrobiotecnología y Biología Molecular. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Parque Centenario. Instituto de Agrobiotecnología y Biología Molecular; Argentina
dc.description.fil
Fil: Giudicessi, Silvana Laura. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Houssay. Instituto de Nanobiotecnología. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Farmacia y Bioquímica. Instituto de Nanobiotecnología; Argentina
dc.description.fil
Fil: Camperi, Silvia Andrea. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Houssay. Instituto de Nanobiotecnología. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Farmacia y Bioquímica. Instituto de Nanobiotecnología; Argentina
dc.description.fil
Fil: Delfino, Jose Maria. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Houssay. Instituto de Química y Físico-Química Biológicas "Prof. Alejandro C. Paladini". Universidad de Buenos Aires. Facultad de Farmacia y Bioquímica. Instituto de Química y Físico-Química Biológicas; Argentina
dc.description.fil
Fil: Cataldi, Angel Adrian. Instituto Nacional de Tecnología Agropecuaria. Centro de Investigación En Ciencias Veterinarias y Agronómicas. Instituto de Agrobiotecnología y Biología Molecular. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Parque Centenario. Instituto de Agrobiotecnología y Biología Molecular; Argentina
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Fil: Enriz, Ricardo Daniel. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - San Luis. Instituto Multidisciplinario de Investigaciones Biológicas de San Luis. Universidad Nacional de San Luis. Facultad de Ciencias Físico Matemáticas y Naturales. Instituto Multidisciplinario de Investigaciones Biológicas de San Luis; Argentina
dc.journal.title
Journal Of Peptide Science
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dc.relation.alternativeid
info:eu-repo/semantics/altIdentifier/url/https://onlinelibrary.wiley.com/doi/epdf/10.1002/psc.3149
dc.relation.alternativeid
info:eu-repo/semantics/altIdentifier/doi/http://dx.doi.org/10.1002/psc.3149
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