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dc.contributor.author
Cavalitto, Sebastian Fernando
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dc.contributor.author
Hours, Roque Alberto
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dc.contributor.author
Mignone, Carlos Fernando
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dc.date.available
2017-01-27T19:47:18Z
dc.date.issued
2014-02
dc.identifier.citation
Cavalitto, Sebastian Fernando; Hours, Roque Alberto; Mignone, Carlos Fernando; A contribution to the characterization of protopectinase SE, an endopolygalacturonase with pectin-releasing activity from geotrichum klebahnii; Universidad Autónoma Metropolitana-Iztapalapa; Revista Mexicana de Ingeniería Química; 13; 1; 2-2014; 75-81
dc.identifier.issn
1665-2738
dc.identifier.uri
http://hdl.handle.net/11336/12085
dc.description.abstract
La hidrólisis de ácido poligalacturónico (1.8 g.L−1 en buffer acetato de sodio pH 5) con una solución 1.25 mg.L−1 de un preparado comercial (Pectinase SE, Shikibo Ltd., Japan) de protopectinasa SE (PPasa-SE) por 80 minutos produce un poder reductor equivalente a ≈ 400 mg.L−1 de ácido galacturónico monohidrato, lo que representa un grado de polimerización de aproximadamente 4. La estabilidad térmica de la enzima resulta ser proporcional a la concentración de la misma. Una solución conteniendo 12.5 mg.L−1 de pectinasas SE en 20 mM de buffer acetato de sodio pH 5 pierde el 80 % de la actividad al ser agitada en vortex por un período de 80 s a temperatura ambiente. La preincubación de la enzima (37°C, 30 min) con Ca2+, Mg2+, Co2+ Cu2+, Fe2+, Zn2+ and Mn2+ (0.1, 1.0 and 10.0 mM) no afecta su actividad a excepción del Cu2+ (10 mM). El Ca2+ (2.5 mM) and Mg2+ (2.5 mM) en la mezcla de reacción causan inhibición y activación de la enzima respectivamente. La inhibición causada por el Ca2+ es parcialmente revertida por el Mg2+. La enzima no es inhibida por producto. Los valores de Km y Vmax para PGA fueron determinados, resultando en 0.198 ± 0.013 g.L−1 y 0.0509 ± 0.0032 µmol.mL−1.min−1 respectivamente. Este valor de Km es uno de los más bajos reportados para PGasas microbianas de diferentes orígenes.
dc.description.abstract
Hydrolysis of polygalacturonic acid (1.8 g.L−1 ) with 1.25 mg.L−1 of a commercial preparation (Pectinase SE from Shikibo Ltd., Japan) containing protopectinase SE (PPase-SE) activity for 80 min released a reducing power equivalent to ≈ 400 mg.L−1 of galacturonic acid monohydrate, yielding oligogalacturonates with an average polymerization degree of around 4. Thermostability of PPase-SE was positively affected by enzyme concentration. Enzyme activity of a solution containing 12.5 mg.L−1 of Pectinase SE in 20 mM sodium acetate buffer, pH 5.0, quickly dropped to less than 20 % after 80 s of vortexing. Enzyme pre-incubation (37°C, 30 min) with Ca2+, Mg2+, Co2+, Cu2+, Fe2+, Zn2+ and Mn2+ (0.1, 1.0 and 10.0 mM) did not affect the activity except in the case of Cu2+ (10 mM). Ca2+ (2.5 mM) and Mg2+ (2.5 mM) in the reaction mixture caused inhibition and activation, respectively. Ca2+ inhibition was partially reverted by Mg2+. The enzyme is not inhibited by products. Km and Vmax value for PGA was determined to be 0.198 ± 0.013 g.L−1 and 0.0509 ± 0.0032 µmol.mL−1.min−1 respectively. This Km value is one of the lowest reported for microbial PGases from different origins.
dc.format
application/pdf
dc.language.iso
eng
dc.publisher
Universidad Autónoma Metropolitana-Iztapalapa
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dc.rights
info:eu-repo/semantics/openAccess
dc.rights.uri
https://creativecommons.org/licenses/by-nc-sa/2.5/ar/
dc.subject
Endo-Poligalacturonase
dc.subject
Kinetic Characterization
dc.subject
Metal Inhibition
dc.subject.classification
Bioprocesamiento Tecnológico, Biocatálisis, Fermentación
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dc.subject.classification
Biotecnología Industrial
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dc.subject.classification
INGENIERÍAS Y TECNOLOGÍAS
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dc.title
A contribution to the characterization of protopectinase SE, an endopolygalacturonase with pectin-releasing activity from geotrichum klebahnii
dc.title
Una contribucion a la caracterización de protopectinasa-SE, una endo-polygalacturonasa de Geotrichum klebahnii con actividad solubilizadora de pectina
dc.type
info:eu-repo/semantics/article
dc.type
info:ar-repo/semantics/artículo
dc.type
info:eu-repo/semantics/publishedVersion
dc.date.updated
2016-12-07T18:02:12Z
dc.journal.volume
13
dc.journal.number
1
dc.journal.pagination
75-81
dc.journal.pais
México
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dc.journal.ciudad
Ciudad de México
dc.description.fil
Fil: Cavalitto, Sebastian Fernando. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - La Plata. Centro de Investigación y Desarrollo en Fermentaciones Industriales. Universidad Nacional de La Plata. Facultad de Ciencias Exactas. Centro de Investigación y Desarrollo en Fermentaciones Industriales; Argentina
dc.description.fil
Fil: Hours, Roque Alberto. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - La Plata. Centro de Investigación y Desarrollo en Fermentaciones Industriales. Universidad Nacional de La Plata. Facultad de Ciencias Exactas. Centro de Investigación y Desarrollo en Fermentaciones Industriales; Argentina
dc.description.fil
Fil: Mignone, Carlos Fernando. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - La Plata. Centro de Investigación y Desarrollo en Fermentaciones Industriales. Universidad Nacional de La Plata. Facultad de Ciencias Exactas. Centro de Investigación y Desarrollo en Fermentaciones Industriales; Argentina
dc.journal.title
Revista Mexicana de Ingeniería Química
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dc.relation.alternativeid
info:eu-repo/semantics/altIdentifier/url/http://www.redalyc.org/articulo.oa?id=62031166006
dc.relation.alternativeid
info:eu-repo/semantics/altIdentifier/url/http://ref.scielo.org/qrtyzj
dc.relation.alternativeid
info:eu-repo/semantics/altIdentifier/url/http://www.rmiq.org/iqfvp/Pdfs/Vol.%2013,%20No.%201/Bio11/Bio11.html
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