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dc.contributor.author
Hartman, Matias Daniel
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dc.contributor.author
Minen, Romina Inés
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dc.contributor.author
Iglesias, Alberto Alvaro
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dc.contributor.author
Figueroa, Carlos Maria
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dc.date.available
2020-11-22T20:42:44Z
dc.date.issued
2019-03
dc.identifier.citation
Hartman, Matias Daniel; Minen, Romina Inés; Iglesias, Alberto Alvaro; Figueroa, Carlos Maria; Cofactor Specificity Switch on Peach Glucitol Dehydrogenase; American Chemical Society; Biochemistry; 58; 9; 3-2019; 1287-1294
dc.identifier.issn
0006-2960
dc.identifier.uri
http://hdl.handle.net/11336/118750
dc.description.abstract
Most oxidoreductases that use NAD + or NADP + to transfer electrons in redox reactions display a strong preference for the cofactor. The catalytic efficiency of peach glucitol dehydrogenase (GolDHase) for NAD + is 1800-fold higher than that for NADP + . Herein, we combined structural and kinetic data to reverse the cofactor specificity of this enzyme. Using site-saturation mutagenesis, we obtained the D216A mutant, which uses both NAD + and NADP + , although with different catalytic efficiencies (1000 ± 200 and 170 ± 30 M -1 s -1 , respectively). This mutant was used as a template to introduce further mutations by site-directed mutagenesis, using information from the fruit fly NADP-dependent GolDHase. The D216A/V217R/D218S triple mutant displayed a 2-fold higher catalytic efficiency with NADP + than with NAD + . Overall, our results indicate that the triple mutant has the potential to be used for metabolic and cellular engineering and for cofactor recycling in industrial processes.
dc.format
application/pdf
dc.language.iso
eng
dc.publisher
American Chemical Society
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dc.rights
info:eu-repo/semantics/restrictedAccess
dc.rights.uri
https://creativecommons.org/licenses/by-nc-sa/2.5/ar/
dc.subject
SUGAR ALCOHOLS
dc.subject
RASACEAE
dc.subject
NAD(P)
dc.subject
ENZYME KINETICS
dc.subject.classification
Bioquímica y Biología Molecular
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dc.subject.classification
Ciencias Biológicas
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dc.subject.classification
CIENCIAS NATURALES Y EXACTAS
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dc.title
Cofactor Specificity Switch on Peach Glucitol Dehydrogenase
dc.type
info:eu-repo/semantics/article
dc.type
info:ar-repo/semantics/artículo
dc.type
info:eu-repo/semantics/publishedVersion
dc.date.updated
2020-11-20T19:59:29Z
dc.journal.volume
58
dc.journal.number
9
dc.journal.pagination
1287-1294
dc.journal.pais
Estados Unidos
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dc.description.fil
Fil: Hartman, Matias Daniel. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Santa Fe. Instituto de Agrobiotecnología del Litoral. Universidad Nacional del Litoral. Instituto de Agrobiotecnología del Litoral; Argentina
dc.description.fil
Fil: Minen, Romina Inés. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Santa Fe. Instituto de Agrobiotecnología del Litoral. Universidad Nacional del Litoral. Instituto de Agrobiotecnología del Litoral; Argentina
dc.description.fil
Fil: Iglesias, Alberto Alvaro. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Santa Fe. Instituto de Agrobiotecnología del Litoral. Universidad Nacional del Litoral. Instituto de Agrobiotecnología del Litoral; Argentina
dc.description.fil
Fil: Figueroa, Carlos Maria. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Santa Fe. Instituto de Agrobiotecnología del Litoral. Universidad Nacional del Litoral. Instituto de Agrobiotecnología del Litoral; Argentina
dc.journal.title
Biochemistry
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dc.relation.alternativeid
info:eu-repo/semantics/altIdentifier/url/https://pubs.acs.org/doi/pdf/10.1021/acs.biochem.8b01240
dc.relation.alternativeid
info:eu-repo/semantics/altIdentifier/doi/http://dx.doi.org/10.1021/acs.biochem.8b01240
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