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dc.contributor.author
Medeot, Daniela Beatriz
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dc.contributor.author
Rivero, Maria Romina
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dc.contributor.author
Cendoya, Eugenia
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dc.contributor.author
Contreras Moreira, Bruno
dc.contributor.author
Rossi, Fernando Ariel
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dc.contributor.author
Fischer, Sonia Elizabeth
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dc.contributor.author
Becker, Anke
dc.contributor.author
Jofré, Edgardo
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dc.date.available
2020-10-16T20:41:59Z
dc.date.issued
2016-01
dc.identifier.citation
Medeot, Daniela Beatriz; Rivero, Maria Romina; Cendoya, Eugenia; Contreras Moreira, Bruno; Rossi, Fernando Ariel; et al.; Sinorhizobium meliloti low molecular mass phosphotyrosine phosphatase SMc02309 modifies activity of the UDP-glucose pyrophosphorylase ExoN involved in succinoglycan biosynthesis; SP MAIK Nauka/Interperiodica; Microbiology; 162; 3; 1-2016; 552-563
dc.identifier.issn
1350-0872
dc.identifier.uri
http://hdl.handle.net/11336/116070
dc.description.abstract
In Gram-negative bacteria, tyrosine phosphorylation has been shown to play a role in the control of exopolysaccharide (EPS) production. This study demonstrated that the chromosomal ORF SMc02309 from Sinorhizobium meliloti 2011 encodes a protein with significant sequence similarity to low molecular mass protein-tyrosine phosphatases (LMW-PTPs), such as the Escherichia coli Wzb. Unlike other well-characterized EPS biosynthesis gene clusters, whichcontain neighbouring LMW-PTPs and kinase, the S. meliloti succinoglycan (EPS I) gene cluster located on megaplasmid pSymB does not encode a phosphatase. Biochemical assays revealed that the SMc02309 protein hydrolyses p-nitrophenyl phosphate ( p-NPP) with kinetic parameters similar to other bacterial LMW-PTPs. Furthermore, we show evidence that SMc02309 is not the LMW-PTP of the bacterial tyrosine-kinase (BY-kinase) ExoP. Nevertheless, ExoN, a UDP-glucosepyrophosphorylase involved in the first stages of EPS I biosynthesis, is phosphorylated at tyrosine residues and constitutes an endogenous substrate of the SMc02309 protein. Additionally, we show that the UDP-glucose pyrophosphorylase activity is modulated by SMc02309-mediatedtyrosine dephosphorylation. Moreover, a mutation in the SMc02309 gene decreases EPS Iproduction and delays nodulation on Medicago sativa roots.
dc.format
application/pdf
dc.language.iso
eng
dc.publisher
SP MAIK Nauka/Interperiodica
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dc.rights
info:eu-repo/semantics/openAccess
dc.rights.uri
https://creativecommons.org/licenses/by-nc-sa/2.5/ar/
dc.subject
PHOSPHOTYROSINE-PROTEIN PHOSPHATASE
dc.subject
EXOPOLYSACCHARIDES
dc.subject
BACTERIAL PROTEIN PHOSPHORYLATION
dc.subject
SYMBIOSIS
dc.subject.classification
Bioquímica y Biología Molecular
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dc.subject.classification
Ciencias Biológicas
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dc.subject.classification
CIENCIAS NATURALES Y EXACTAS
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dc.title
Sinorhizobium meliloti low molecular mass phosphotyrosine phosphatase SMc02309 modifies activity of the UDP-glucose pyrophosphorylase ExoN involved in succinoglycan biosynthesis
dc.type
info:eu-repo/semantics/article
dc.type
info:ar-repo/semantics/artículo
dc.type
info:eu-repo/semantics/publishedVersion
dc.date.updated
2020-07-21T14:41:38Z
dc.identifier.eissn
1465-2080
dc.journal.volume
162
dc.journal.number
3
dc.journal.pagination
552-563
dc.journal.pais
Reino Unido
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dc.journal.ciudad
London
dc.description.fil
Fil: Medeot, Daniela Beatriz. Universidad Nacional de Río Cuarto. Facultad de Ciencias Exactas Fisicoquímicas y Naturales; Argentina. Universidad Nacional de Rio Cuarto. Facultad de Cs.exactas Fisicoquimicas y Naturales. Instituto de Biotecnologia Ambiental y Salud. - Consejo Nacional de Investigaciones Cientificas y Tecnicas. Centro Cientifico Tecnologico Conicet - Cordoba. Instituto de Biotecnologia Ambiental y Salud.; Argentina
dc.description.fil
Fil: Rivero, Maria Romina. Universidad Nacional de Río Cuarto. Facultad de Ciencias Exactas Fisicoquímicas y Naturales; Argentina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnol.conicet - Córdoba. Unidad de Adm.territorial. Mesa de Entradas y Salidas; Argentina
dc.description.fil
Fil: Cendoya, Eugenia. Universidad Nacional de Río Cuarto. Facultad de Ciencias Exactas Fisicoquímicas y Naturales; Argentina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas; Argentina
dc.description.fil
Fil: Contreras Moreira, Bruno. Consejo Superior de Investigaciones Cientificas. Centro de Astrobiologia.; España
dc.description.fil
Fil: Rossi, Fernando Ariel. Universidad Nacional de Río Cuarto. Facultad de Ciencias Exactas Fisicoquímicas y Naturales; Argentina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas; Argentina
dc.description.fil
Fil: Fischer, Sonia Elizabeth. Universidad Nacional de Río Cuarto. Facultad de Ciencias Exactas Fisicoquímicas y Naturales; Argentina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas; Argentina. Universidad Nacional de Rio Cuarto. Facultad de Cs.exactas Fisicoquimicas y Naturales. Instituto de Investigaciones Agrobiotecnologicas. - Consejo Nacional de Investigaciones Cientificas y Tecnicas. Centro Cientifico Tecnologico Conicet - Cordoba. Instituto de Investigaciones Agrobiotecnologicas.; Argentina
dc.description.fil
Fil: Becker, Anke. Universitat Phillips; Alemania
dc.description.fil
Fil: Jofré, Edgardo. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas; Argentina. Universidad Nacional de Rio Cuarto. Facultad de Cs.exactas Fisicoquimicas y Naturales. Instituto de Biotecnologia Ambiental y Salud. - Consejo Nacional de Investigaciones Cientificas y Tecnicas. Centro Cientifico Tecnologico Conicet - Cordoba. Instituto de Biotecnologia Ambiental y Salud.; Argentina
dc.journal.title
Microbiology
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dc.relation.alternativeid
info:eu-repo/semantics/altIdentifier/doi/http://dx.doi.org/10.1099/mic.0.000239
dc.relation.alternativeid
info:eu-repo/semantics/altIdentifier/url/https://www.microbiologyresearch.org/content/journal/micro/10.1099/mic.0.000239
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