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dc.contributor.author
Antollini, Silvia Susana
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dc.contributor.author
Barrantes, Francisco Jose
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dc.contributor.other
Dopico, Alex M
dc.date.available
2020-06-19T20:20:11Z
dc.date.issued
2007
dc.identifier.citation
Antollini, Silvia Susana; Barrantes, Francisco Jose; Laurdan Studies of Membrane Lipid-Acetylcholine Receptor Protein Interactions; Humana Press; 400; 2007; 531-542
dc.identifier.isbn
978-1-58829-662-7
dc.identifier.uri
http://hdl.handle.net/11336/107761
dc.description.abstract
The extrinsic fluorescent probe Laurdan (6-dodecanoyl-2-dimethylamino naphthalene) exhibits extreme sensitivity to the polarity and to the molecular dynamics of the dipoles in its environment. Dipolar relaxation processes are reflected as relatively large spectral shifts. Steady-state measurements of the so-called general polarization (GP) of Laurdan exploit the advantageous spectral properties of Laurdan. Since the main solvent dipoles surrounding Laurdan in biological membranes are water molecules, when no relaxation occurs GP values are high, indicating low water content in the hydrophilic/hydrophobic interface region. Laurdan fluorescence can also be used to obtain topographical information. A hitherto unexploited property of Laurdan, namely its ability to act as a Förster-type resonance energy transfer (FRET) acceptor of tryptophan emission, was used to learn about the physical state of lipids within Förster distance from donor tryptophan residues in integral membrane proteins. The application of this technique to the paradigm integral membrane protein, the nicotinic acetylcholine receptor, is described in this chapter.
dc.format
application/pdf
dc.language.iso
eng
dc.publisher
Humana Press
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dc.rights
info:eu-repo/semantics/restrictedAccess
dc.rights.uri
https://creativecommons.org/licenses/by-nc-sa/2.5/ar/
dc.subject
CHOLINERGIC RECEPTOR
dc.subject
FLUORESCENCE SPECTROSCOPY
dc.subject
FÖRSTER RESONANCE ENERGY TRANSFER
dc.subject
LAURDAN
dc.subject
INTRINSIC FLUORESCENCE
dc.subject.classification
Biofísica
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dc.subject.classification
Ciencias Biológicas
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dc.subject.classification
CIENCIAS NATURALES Y EXACTAS
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dc.title
Laurdan Studies of Membrane Lipid-Acetylcholine Receptor Protein Interactions
dc.type
info:eu-repo/semantics/publishedVersion
dc.type
info:eu-repo/semantics/bookPart
dc.type
info:ar-repo/semantics/parte de libro
dc.date.updated
2020-05-27T18:01:39Z
dc.journal.volume
400
dc.journal.pagination
531-542
dc.journal.pais
Estados Unidos
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dc.journal.ciudad
Nueva Jersey
dc.description.fil
Fil: Antollini, Silvia Susana. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Bahía Blanca. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Bahía Blanca. Universidad Nacional del Sur. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Bahía Blanca; Argentina
dc.description.fil
Fil: Barrantes, Francisco Jose. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Bahía Blanca. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Bahía Blanca. Universidad Nacional del Sur. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Bahía Blanca; Argentina
dc.relation.alternativeid
info:eu-repo/semantics/altIdentifier/url/https://link.springer.com/protocol/10.1007%2F978-1-59745-519-0_36
dc.relation.alternativeid
info:eu-repo/semantics/altIdentifier/doi/http://dx.doi.org/10.1007/978-1-59745-519-0_36
dc.conicet.paginas
621
dc.source.titulo
Methods in Molecular Biology
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