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dc.contributor.author
Faraj, Santiago Enrique
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dc.contributor.author
Venturutti, Leandro
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dc.contributor.author
Roman, Ernesto Andres
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dc.contributor.author
Marino, Cristina Ester
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dc.contributor.author
Mignone, Astor
dc.contributor.author
Tosatto, Silvio C.E.
dc.contributor.author
Delfino, Jose Maria
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dc.contributor.author
Santos, Javier
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dc.date.available
2020-04-08T19:56:01Z
dc.date.issued
2013-07
dc.identifier.citation
Faraj, Santiago Enrique; Venturutti, Leandro; Roman, Ernesto Andres; Marino, Cristina Ester; Mignone, Astor; et al.; The role of the N-terminal tail for the oligomerization, folding and stability of human frataxin; Elsevier; FEBS Open Bio; 3; 3; 7-2013; 310-320
dc.identifier.issn
2211-5463
dc.identifier.uri
http://hdl.handle.net/11336/102292
dc.description.abstract
The N-terminal stretch of human frataxin (hFXN) intermediate (residues 42?80) is not conserved throughout evolution and, under defined experimental conditions, behaves as a random-coil. Overexpression of hFXN56?210 in E. coli yields a multimer, whereas the mature form of hFXN (hFXN81?210) is monomeric. Thus, cumulative experimental evidence points to the N-terminal moiety as an essential element for the assembly of a high molecular weight oligomer. The secondary structure propensity of peptide 56?81, the moiety putatively responsible for promoting protein-protein interactions, was also studied. Depending on the environment (TFE or SDS), this peptide adopts α-helical or β-strand structure. In this context, we explored the conformation and stability of hFXN56?210. The biophysical characterization by fluorescence, CD and SEC‑FPLC shows that subunits are well folded, sharing similar stability to hFXN90?210. However, controlled proteolysis indicates that the N-terminal stretch is labile in the context of the multimer, whereas the FXN domain (residues 81?210) remains strongly resistant. In addition, guanidine hydrochloride at low concentration disrupts intermolecular interactions, shifting the ensemble toward the monomeric form. The conformational plasticity of the N-terminal tail might impart on hFXN the ability to act as a recognition signal as well as an oligomerization trigger. Understanding the fine-tuning of these activities and their resulting balance will bear direct relevance for ultimately comprehending hFXN function.
dc.format
application/pdf
dc.language.iso
eng
dc.publisher
Elsevier
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dc.rights
info:eu-repo/semantics/openAccess
dc.rights.uri
https://creativecommons.org/licenses/by-nc-nd/2.5/ar/
dc.subject
FRATAXIN
dc.subject
HELICAL PROPENSITY
dc.subject
PROTEIN STABILITY
dc.subject
OLIGOMERIZATION
dc.subject
FOLDING
dc.subject.classification
Biofísica
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dc.subject.classification
Ciencias Biológicas
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dc.subject.classification
CIENCIAS NATURALES Y EXACTAS
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dc.subject.classification
Bioquímica y Biología Molecular
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dc.subject.classification
Ciencias Biológicas
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dc.subject.classification
CIENCIAS NATURALES Y EXACTAS
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dc.title
The role of the N-terminal tail for the oligomerization, folding and stability of human frataxin
dc.type
info:eu-repo/semantics/article
dc.type
info:ar-repo/semantics/artículo
dc.type
info:eu-repo/semantics/publishedVersion
dc.date.updated
2020-04-02T15:10:38Z
dc.journal.volume
3
dc.journal.number
3
dc.journal.pagination
310-320
dc.journal.pais
Países Bajos
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dc.journal.ciudad
Amsterdam
dc.description.fil
Fil: Faraj, Santiago Enrique. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Houssay. Instituto de Química y Físico-Química Biológicas "Prof. Alejandro C. Paladini". Universidad de Buenos Aires. Facultad de Farmacia y Bioquímica. Instituto de Química y Físico-Química Biológicas; Argentina
dc.description.fil
Fil: Venturutti, Leandro. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Houssay. Instituto de Química y Físico-Química Biológicas "Prof. Alejandro C. Paladini". Universidad de Buenos Aires. Facultad de Farmacia y Bioquímica. Instituto de Química y Físico-Química Biológicas; Argentina
dc.description.fil
Fil: Roman, Ernesto Andres. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Houssay. Instituto de Química y Físico-Química Biológicas "Prof. Alejandro C. Paladini". Universidad de Buenos Aires. Facultad de Farmacia y Bioquímica. Instituto de Química y Físico-Química Biológicas; Argentina
dc.description.fil
Fil: Marino, Cristina Ester. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Parque Centenario. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires. Fundación Instituto Leloir. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires; Argentina
dc.description.fil
Fil: Mignone, Astor. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Houssay. Instituto de Química y Físico-Química Biológicas "Prof. Alejandro C. Paladini". Universidad de Buenos Aires. Facultad de Farmacia y Bioquímica. Instituto de Química y Físico-Química Biológicas; Argentina
dc.description.fil
Fil: Tosatto, Silvio C.E.. University of Padova; Italia
dc.description.fil
Fil: Delfino, Jose Maria. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Houssay. Instituto de Química y Físico-Química Biológicas "Prof. Alejandro C. Paladini". Universidad de Buenos Aires. Facultad de Farmacia y Bioquímica. Instituto de Química y Físico-Química Biológicas; Argentina
dc.description.fil
Fil: Santos, Javier. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Houssay. Instituto de Química y Físico-Química Biológicas "Prof. Alejandro C. Paladini". Universidad de Buenos Aires. Facultad de Farmacia y Bioquímica. Instituto de Química y Físico-Química Biológicas; Argentina
dc.journal.title
FEBS Open Bio
dc.relation.alternativeid
info:eu-repo/semantics/altIdentifier/url/http://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S2211546313000375
dc.relation.alternativeid
info:eu-repo/semantics/altIdentifier/doi/http://dx.doi.org/10.1016/j.fob.2013.07.004
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