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dc.contributor.author
Bolontrade, Agustín Juan
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dc.contributor.author
Scilingo, Adriana Alicia
dc.contributor.author
Añon, Maria Cristina
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dc.date.available
2016-12-26T20:16:06Z
dc.date.issued
2013-05
dc.identifier.citation
Bolontrade, Agustín Juan; Scilingo, Adriana Alicia; Añon, Maria Cristina; Amaranth proteins foaming properties: Adsorption kinetics and foam formation—Part 1; Elsevier Science; Colloids And Surfaces B: Biointerfaces; 105; 5-2013; 319-327
dc.identifier.issn
0927-7765
dc.identifier.uri
http://hdl.handle.net/11336/10226
dc.description.abstract
This work has focused on the study of the relationships between the structural changes in proteins of amaranth under different conditions of pH and ionic strength and the ability to form foam, also taking into consideration the kinetics of adsorption of proteins at the interface. Results showed that treatment at pH 2.0 significantly improves the foaming properties of amaranth proteins. The structural studies performed indicate that amaranth proteins at acidic pH are denatured, dissociated and undergo partial hydrolysis due to the existence of an endoprotease. They also present a lower content of -sheet and random coil secondary structures. Diffusion–adsorption studies of proteins at the air:water interface allowed to determine that the acidic pH favors adsorption thereof (higher values of kdiff and ka) and reduces the need for a rearrangement (higher values of r). The interfacial behavior of amaranth proteins is a direct consequence of the structural changes they undergo at acidic pH, changes that also were reflected on the increased foaming capacity (higher vo) thus forming more dense and homogeneous foams. The behavior of the soluble proteins as surfactants was not altered by the presence of protein aggregates and insoluble proteins.
dc.format
application/pdf
dc.language.iso
eng
dc.publisher
Elsevier Science
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dc.rights
info:eu-repo/semantics/openAccess
dc.rights.uri
https://creativecommons.org/licenses/by-nc-sa/2.5/ar/
dc.subject
Amaranth Proteins
dc.subject
Interface Air/Water
dc.subject
Foam Formation
dc.subject.classification
Alimentos y Bebidas
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dc.subject.classification
Otras Ingenierías y Tecnologías
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dc.subject.classification
INGENIERÍAS Y TECNOLOGÍAS
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dc.title
Amaranth proteins foaming properties: Adsorption kinetics and foam formation—Part 1
dc.type
info:eu-repo/semantics/article
dc.type
info:ar-repo/semantics/artículo
dc.type
info:eu-repo/semantics/publishedVersion
dc.date.updated
2016-12-12T14:10:10Z
dc.journal.volume
105
dc.journal.pagination
319-327
dc.journal.pais
Países Bajos
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dc.journal.ciudad
Amsterdam
dc.description.fil
Fil: Bolontrade, Agustín Juan. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico la Plata. Centro de Investigaciones en Criotecnología de Alimentos (i); Argentina. Universidad Nacional de La Plata. Facultad de Ciencias Exactas; Argentina
dc.description.fil
Fil: Scilingo, Adriana Alicia. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico la Plata. Centro de Investigaciones en Criotecnología de Alimentos (i); Argentina. Universidad Nacional de La Plata. Facultad de Ciencias Exactas; Argentina
dc.description.fil
Fil: Añon, Maria Cristina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico la Plata. Centro de Investigaciones en Criotecnología de Alimentos (i); Argentina. Universidad Nacional de La Plata. Facultad de Ciencias Exactas; Argentina
dc.journal.title
Colloids And Surfaces B: Biointerfaces
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dc.relation.alternativeid
info:eu-repo/semantics/altIdentifier/doi/http://dx.doi.org/10.1016/j.colsurfb.2012.12.039
dc.relation.alternativeid
info:eu-repo/semantics/altIdentifier/url/https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/23384694
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