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dc.contributor.author
Rinaldi, Jimena Julieta
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dc.contributor.author
Gallo, Mariana
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dc.contributor.author
Klinke, Sebastian
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dc.contributor.author
Paris, Gastón
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dc.contributor.author
Bonomi, Hernán Ruy
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dc.contributor.author
Bogomolni, Roberto A.
dc.contributor.author
Cicero, Daniel Oscar
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dc.contributor.author
Goldbaum, Fernando Alberto
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dc.date.available
2020-02-14T20:16:46Z
dc.date.issued
2012-06
dc.identifier.citation
Rinaldi, Jimena Julieta; Gallo, Mariana; Klinke, Sebastian; Paris, Gastón; Bonomi, Hernán Ruy; et al.; The β-scaffold of the LOV domain of the brucella light-activated histidine kinase is a key element for signal transduction; Academic Press Ltd - Elsevier Science Ltd; Journal Of Molecular Biology; 420; 1-2; 6-2012; 112-127
dc.identifier.issn
0022-2836
dc.identifier.uri
http://hdl.handle.net/11336/97630
dc.description.abstract
Light-oxygen-voltage (LOV) domains are blue-light-activated signaling modules present in a wide range of sensory proteins. Among them, the histidine kinases are the largest group in prokaryotes (LOV-HK). Light modulates the virulence of the pathogenic bacteria Brucella abortus through LOV-HK. One of the striking characteristic of Brucella LOV-HK is the fact that the protein remains activated upon light sensing, without recovering the basal state in the darkness. In contrast, the light state of the isolated LOV domain slowly returns to the dark state. To gain insight into the light activation mechanism, we have characterized by X-ray crystallography and solution NMR spectroscopy the structure of the LOV domain of LOV-HK in the dark state and explored its light-induced conformational changes. The LOV domain adopts the α/β PAS (PER-ARNT-SIM) domain fold and binds the FMN cofactor within a conserved pocket. The domain dimerizes through the hydrophobic β-scaffold in an antiparallel way. Our results point to the β-scaffold as a key element in the light activation, validating a conserved structural basis for light-to-signal propagation in LOV proteins.
dc.format
application/pdf
dc.language.iso
eng
dc.publisher
Academic Press Ltd - Elsevier Science Ltd
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dc.rights
info:eu-repo/semantics/openAccess
dc.rights.uri
https://creativecommons.org/licenses/by-nc-sa/2.5/ar/
dc.subject
BRUCELLA
dc.subject
HISTIDINE KINASE
dc.subject
LOV DOMAIN
dc.subject
NMR SPECTROSCOPY
dc.subject
X-RAY CRYSTALLOGRAPHY
dc.subject.classification
Bioquímica y Biología Molecular
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dc.subject.classification
Ciencias Biológicas
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dc.subject.classification
CIENCIAS NATURALES Y EXACTAS
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dc.title
The β-scaffold of the LOV domain of the brucella light-activated histidine kinase is a key element for signal transduction
dc.type
info:eu-repo/semantics/article
dc.type
info:ar-repo/semantics/artículo
dc.type
info:eu-repo/semantics/publishedVersion
dc.date.updated
2020-02-07T13:36:37Z
dc.journal.volume
420
dc.journal.number
1-2
dc.journal.pagination
112-127
dc.journal.pais
Países Bajos
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dc.journal.ciudad
Amsterdam
dc.description.fil
Fil: Rinaldi, Jimena Julieta. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Parque Centenario. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires. Fundación Instituto Leloir. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires; Argentina
dc.description.fil
Fil: Gallo, Mariana. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Parque Centenario. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires. Fundación Instituto Leloir. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires; Argentina
dc.description.fil
Fil: Klinke, Sebastian. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Parque Centenario. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires. Fundación Instituto Leloir. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires; Argentina
dc.description.fil
Fil: Paris, Gastón. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Parque Centenario. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires. Fundación Instituto Leloir. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires; Argentina
dc.description.fil
Fil: Bonomi, Hernán Ruy. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Parque Centenario. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires. Fundación Instituto Leloir. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires; Argentina
dc.description.fil
Fil: Bogomolni, Roberto A.. University of California; Estados Unidos
dc.description.fil
Fil: Cicero, Daniel Oscar. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Parque Centenario. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires. Fundación Instituto Leloir. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires; Argentina
dc.description.fil
Fil: Goldbaum, Fernando Alberto. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Parque Centenario. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires. Fundación Instituto Leloir. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires; Argentina
dc.journal.title
Journal Of Molecular Biology
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dc.relation.alternativeid
info:eu-repo/semantics/altIdentifier/url/https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S0022283612003221
dc.relation.alternativeid
info:eu-repo/semantics/altIdentifier/doi/http://dx.doi.org/10.1016/j.jmb.2012.04.006
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