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dc.contributor.author
Boubeta, Fernando Martín  
dc.contributor.author
Bieza, Silvina Andrea  
dc.contributor.author
Bringas, Mauro  
dc.contributor.author
Estrin, Dario Ariel  
dc.contributor.author
Boechi, Leonardo  
dc.contributor.author
Bari, Sara Elizabeth  
dc.date.available
2019-11-20T18:47:01Z  
dc.date.issued
2018-07  
dc.identifier.citation
Boubeta, Fernando Martín; Bieza, Silvina Andrea; Bringas, Mauro; Estrin, Dario Ariel; Boechi, Leonardo; et al.; Mechanism of Sulfide Binding by Ferric Hemeproteins; American Chemical Society; Inorganic Chemistry; 57; 13; 7-2018; 7591-7600  
dc.identifier.issn
0020-1669  
dc.identifier.uri
http://hdl.handle.net/11336/89310  
dc.description.abstract
The reaction of hydrogen sulfide (H2S) with hemeproteins is a key physiological reaction; still, its mechanism and implications are not completely understood. In this work, we propose a combination of experimental and theoretical tools to shed light on the reaction in model system microperoxidase 11 (MP11-FeIII) and myoglobin (Mb-FeIII), from the estimation of the intrinsic binding constants of the species H2S and hydrosulfide (HS-), and the computational description of the overall binding process. Our results show that H2S and HS- are the main reactive species in Mb-FeIII and MP11-FeIII, respectively, and that the magnitude of their intrinsic binding constants are similar to most of the binding constants reported so far for hemeproteins systems and model compounds. However, while the binding of HS- to Mb-FeIII was negligible, the binding of H2S to MP11-FeIII was significant, providing a frame for a discriminated analysis of both species and revealing differential mechanistic aspects. A joint inspection of the kinetic data and the free energy profiles of the binding processes suggests that a dissociative mechanism with the release of a coordinated water molecule as rate limiting step is operative in the binding of H2S to Mb-FeIII and that the binding of HS- is prevented in the access to the protein matrix. For the MP11-FeIII case, where no access restrictions for the ligands are present, an associative component in the mechanism seems to be operative. Overall, the results suggest that if accessing the active site then both H2S and HS- are capable of binding a ferric heme moiety.  
dc.format
application/pdf  
dc.language.iso
eng  
dc.publisher
American Chemical Society  
dc.rights
info:eu-repo/semantics/openAccess  
dc.rights.uri
https://creativecommons.org/licenses/by-nc-sa/2.5/ar/  
dc.subject
HEMEPROTEINS  
dc.subject
SULFIDE BINDING  
dc.subject
KINETIC MEASUREMENTS  
dc.subject
STEERED MOLECULAR DYNAMICS  
dc.subject.classification
Físico-Química, Ciencia de los Polímeros, Electroquímica  
dc.subject.classification
Ciencias Químicas  
dc.subject.classification
CIENCIAS NATURALES Y EXACTAS  
dc.title
Mechanism of Sulfide Binding by Ferric Hemeproteins  
dc.type
info:eu-repo/semantics/article  
dc.type
info:ar-repo/semantics/artículo  
dc.type
info:eu-repo/semantics/publishedVersion  
dc.date.updated
2019-10-16T15:23:06Z  
dc.journal.volume
57  
dc.journal.number
13  
dc.journal.pagination
7591-7600  
dc.journal.pais
Estados Unidos  
dc.description.fil
Fil: Boubeta, Fernando Martín. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Ciudad Universitaria. Instituto de Química, Física de los Materiales, Medioambiente y Energía. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Instituto de Química, Física de los Materiales, Medioambiente y Energía; Argentina  
dc.description.fil
Fil: Bieza, Silvina Andrea. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Ciudad Universitaria. Instituto de Química, Física de los Materiales, Medioambiente y Energía. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Instituto de Química, Física de los Materiales, Medioambiente y Energía; Argentina  
dc.description.fil
Fil: Bringas, Mauro. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Ciudad Universitaria. Instituto de Química, Física de los Materiales, Medioambiente y Energía. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Instituto de Química, Física de los Materiales, Medioambiente y Energía; Argentina. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Departamento de Química Inorgánica, Analítica y Química Física; Argentina  
dc.description.fil
Fil: Estrin, Dario Ariel. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Ciudad Universitaria. Instituto de Química, Física de los Materiales, Medioambiente y Energía. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Instituto de Química, Física de los Materiales, Medioambiente y Energía; Argentina  
dc.description.fil
Fil: Boechi, Leonardo. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Instituto de Cálculo; Argentina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas; Argentina  
dc.description.fil
Fil: Bari, Sara Elizabeth. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Ciudad Universitaria. Instituto de Química, Física de los Materiales, Medioambiente y Energía. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Instituto de Química, Física de los Materiales, Medioambiente y Energía; Argentina  
dc.journal.title
Inorganic Chemistry  
dc.relation.alternativeid
info:eu-repo/semantics/altIdentifier/url/http://pubs.acs.org/doi/10.1021/acs.inorgchem.8b00478  
dc.relation.alternativeid
info:eu-repo/semantics/altIdentifier/doi/https://doi.org/10.1021/acs.inorgchem.8b00478