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dc.contributor.author
Jorge, S. E.
dc.contributor.author
Bringas, Mauro
dc.contributor.author
Petruk, Ariel Alcides
dc.contributor.author
Arrar, Mehrnoosh
dc.contributor.author
Marti, Marcelo Adrian
dc.contributor.author
Skaf, M. S.
dc.contributor.author
Costa, F. F.
dc.contributor.author
Capece, Luciana
dc.contributor.author
Sonati, M. F.
dc.contributor.author
Estrin, Dario Ariel
dc.date.available
2019-11-13T18:37:25Z
dc.date.issued
2018-01
dc.identifier.citation
Jorge, S. E.; Bringas, Mauro; Petruk, Ariel Alcides; Arrar, Mehrnoosh; Marti, Marcelo Adrian; et al.; Understanding the molecular basis of the high oxygen affinity variant human hemoglobin Coimbra; Elsevier Science Inc; Archives of Biochemistry and Biophysics; 637; 1-2018; 73-78
dc.identifier.issn
0003-9861
dc.identifier.uri
http://hdl.handle.net/11336/88757
dc.description.abstract
Human hemoglobin (Hb) Coimbra (βAsp99Glu) is one of the seven βAsp99 Hb variants described to date. All βAsp99 substitutions result in increased affinity for O2 and decreased heme-heme cooperativity and their carriers are clinically characterized by erythrocytocis, caused by tissue hypoxia. Since βAsp99 plays an important role in the allosteric α1β2 interface and the mutation in Hb Coimbra only represents the insertion of a CH2 group in this interface, the present study of Hb Coimbra is important for a better understanding of the global impact of small modifications in this allosteric interface. We carried out functional, kinetic and dynamic characterization of this hemoglobin, focusing on the interpretation of these results in the context of a growth of the position 99 side chain length in the α1β2 interface. Oxygen affinity was evaluated by measuring p50 values in distinct pHs (Bohr effect), and the heme-heme cooperativity was analyzed by determining the Hill coefficient (n), in addition to the effect of the allosteric effectors inositol hexaphosphate (IHP) and 2,3-bisphosphoglyceric acid (2,3-BPG). Computer simulations revealed a stabilization of the R state in the Coimbra variant with respect to the wild type, and consistently, the T-to-R quaternary transition was observed on the nanosecond time scale of classical molecular dynamics simulations.
dc.format
application/pdf
dc.language.iso
eng
dc.publisher
Elsevier Science Inc
dc.rights
info:eu-repo/semantics/openAccess
dc.rights.uri
https://creativecommons.org/licenses/by-nc-sa/2.5/ar/
dc.subject
ALLOSTERY
dc.subject
HB COIMBRA
dc.subject
HEMOGLOBIN VARIANT
dc.subject
OXYGEN AFFINITY
dc.subject
POLYCYTHEMIA
dc.subject.classification
Bioquímica y Biología Molecular
dc.subject.classification
Ciencias Biológicas
dc.subject.classification
CIENCIAS NATURALES Y EXACTAS
dc.title
Understanding the molecular basis of the high oxygen affinity variant human hemoglobin Coimbra
dc.type
info:eu-repo/semantics/article
dc.type
info:ar-repo/semantics/artículo
dc.type
info:eu-repo/semantics/publishedVersion
dc.date.updated
2019-10-16T15:24:12Z
dc.journal.volume
637
dc.journal.pagination
73-78
dc.journal.pais
Países Bajos
dc.journal.ciudad
Amsterdam
dc.description.fil
Fil: Jorge, S. E.. Universidade Estadual de Campinas; Brasil
dc.description.fil
Fil: Bringas, Mauro. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Ciudad Universitaria. Instituto de Química, Física de los Materiales, Medioambiente y Energía. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Instituto de Química, Física de los Materiales, Medioambiente y Energía; Argentina
dc.description.fil
Fil: Petruk, Ariel Alcides. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Ciudad Universitaria. Instituto de Química, Física de los Materiales, Medioambiente y Energía. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Instituto de Química, Física de los Materiales, Medioambiente y Energía; Argentina
dc.description.fil
Fil: Arrar, Mehrnoosh. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Ciudad Universitaria. Instituto de Química, Física de los Materiales, Medioambiente y Energía. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Instituto de Química, Física de los Materiales, Medioambiente y Energía; Argentina
dc.description.fil
Fil: Marti, Marcelo Adrian. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Ciudad Universitaria. Instituto de Química Biológica de la Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Instituto de Química Biológica de la Facultad de Ciencias Exactas y Naturales; Argentina
dc.description.fil
Fil: Skaf, M. S.. Universidade Estadual de Campinas; Brasil
dc.description.fil
Fil: Costa, F. F.. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Ciudad Universitaria. Instituto de Química, Física de los Materiales, Medioambiente y Energía. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Instituto de Química, Física de los Materiales, Medioambiente y Energía; Argentina
dc.description.fil
Fil: Capece, Luciana. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Ciudad Universitaria. Instituto de Química, Física de los Materiales, Medioambiente y Energía. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Instituto de Química, Física de los Materiales, Medioambiente y Energía; Argentina
dc.description.fil
Fil: Sonati, M. F.. Universidade Estadual de Campinas; Brasil
dc.description.fil
Fil: Estrin, Dario Ariel. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Ciudad Universitaria. Instituto de Química, Física de los Materiales, Medioambiente y Energía. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Instituto de Química, Física de los Materiales, Medioambiente y Energía; Argentina
dc.journal.title
Archives of Biochemistry and Biophysics
dc.relation.alternativeid
info:eu-repo/semantics/altIdentifier/url/https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S000398611730454X
dc.relation.alternativeid
info:eu-repo/semantics/altIdentifier/doi/https://doi.org/10.1016/j.abb.2017.11.010
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