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dc.contributor.author Barchiesi, Julieta
dc.contributor.author Hedin, Nicolas
dc.contributor.author Iglesias, Alberto Alvaro
dc.contributor.author Gomez Casati, Diego Fabian
dc.contributor.author Ballicora, Miguel A.
dc.contributor.author Busi, María Victoria
dc.date.available 2018-07-26T18:34:45Z
dc.date.issued 2017-02
dc.identifier.citation Barchiesi, Julieta; Hedin, Nicolas; Iglesias, Alberto Alvaro; Gomez Casati, Diego Fabian; Ballicora, Miguel A.; et al.; Identification of a novel starch synthase III from the picoalgae Ostreococcus tauri; Elsevier France-editions Scientifiques Medicales Elsevier; Biochimie; 133; 2-2017; 37-44
dc.identifier.issn 0300-9084
dc.identifier.uri http://hdl.handle.net/11336/53186
dc.description.abstract Hydrosoluble glycogen is the major energy storage compound in bacteria, archaea, fungi, and animal cells. In contrast, photosynthetic eukaryotes have evolved to build a highly organized semicrystalline granule of starch. Several enzymes are involved in polysaccharide synthesis, among which glycogen or starch synthase catalyze the elongation of the α-1,4-glucan chain. Ostreococcus tauri, accumulates a single starch granule and contains three starch synthase III (SSIII) isoforms, known as OsttaSSIII-A, OsttaSSIII-B and OsttaSSIII-C. After amino acids sequence analysis we found that OsttaSSIII-C lacks starch-binding domains, being 49% identical to the catalytic region of the SSIII from Arabidopsis thaliana and 32% identical to the entire Escherichia coli glycogen synthase. The recombinant, highly purified OsttaSSIII-C exhibited preference to use as a primer branched glycans (such as rabbit muscle glycogen and amylopectin), rather than amylose. Also, the enzyme displayed a high affinity toward ADP-glucose. We found a marked conservation of the amino acids located in the catalytic site, and specifically determined the role of residues R270, K275 and E352 by site-directed mutagenesis. Results show that these residues are important for OsttaSSIII-C activity, suggesting a strong similarity between the active site of the O. tauri SSIII-C isoform and other bacterial glycogen synthases.
dc.format application/pdf
dc.language.iso eng
dc.publisher Elsevier France-editions Scientifiques Medicales Elsevier
dc.rights info:eu-repo/semantics/restrictedAccess
dc.rights.uri https://creativecommons.org/licenses/by-nc-sa/2.5/ar/
dc.subject O. TAURI
dc.subject PROTEIN ACTIVITY
dc.subject STARCH SYNTHASE
dc.subject.classification Otras Ciencias Biológicas
dc.subject.classification Ciencias Biológicas
dc.subject.classification CIENCIAS NATURALES Y EXACTAS
dc.title Identification of a novel starch synthase III from the picoalgae Ostreococcus tauri
dc.type info:eu-repo/semantics/article
dc.type info:ar-repo/semantics/artículo
dc.type info:eu-repo/semantics/publishedVersion
dc.date.updated 2018-07-26T14:00:37Z
dc.journal.volume 133
dc.journal.pagination 37-44
dc.journal.pais Francia
dc.journal.ciudad Paris
dc.description.fil Fil: Barchiesi, Julieta. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Rosario. Centro de Estudios Fotosintéticos y Bioquímicos. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas. Centro de Estudios Fotosintéticos y Bioquímicos; Argentina
dc.description.fil Fil: Hedin, Nicolas. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Rosario. Centro de Estudios Fotosintéticos y Bioquímicos. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas. Centro de Estudios Fotosintéticos y Bioquímicos; Argentina
dc.description.fil Fil: Iglesias, Alberto Alvaro. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Santa Fe. Instituto de Agrobiotecnología del Litoral. Universidad Nacional del Litoral. Instituto de Agrobiotecnología del Litoral; Argentina
dc.description.fil Fil: Gomez Casati, Diego Fabian. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Rosario. Centro de Estudios Fotosintéticos y Bioquímicos. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas. Centro de Estudios Fotosintéticos y Bioquímicos; Argentina
dc.description.fil Fil: Ballicora, Miguel A.. Loyola University Chicago; Estados Unidos
dc.description.fil Fil: Busi, María Victoria. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Rosario. Centro de Estudios Fotosintéticos y Bioquímicos. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas. Centro de Estudios Fotosintéticos y Bioquímicos; Argentina
dc.journal.title Biochimie
dc.relation.alternativeid info:eu-repo/semantics/altIdentifier/doi/https://dx.doi.org/10.1016/j.biochi.2016.12.003
dc.relation.alternativeid info:eu-repo/semantics/altIdentifier/url/https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S0300908416302693
dc.conicet.fuente individual


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