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dc.contributor.author
Solari, Clara Andrea
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dc.contributor.author
Tudisca, Vanesa Romina
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dc.contributor.author
Pugliessi, Marcelo
dc.contributor.author
Nadra, Alejandro Daniel
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dc.contributor.author
Moreno, Silvia Margarita
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dc.contributor.author
Portela, Paula
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dc.date.available
2018-01-03T19:04:59Z
dc.date.issued
2014-09
dc.identifier.citation
Pugliessi, Marcelo; Solari, Clara Andrea; Tudisca, Vanesa Romina; Nadra, Alejandro Daniel; Moreno, Silvia Margarita; Portela, Paula; et al.; Regulation of PKA activity by an autophosphorylation mechanism in Saccharomyces cerevisiae; Portland Press; Biochemical Journal; 462; 3; 9-2014; 567-579
dc.identifier.issn
0264-6021
dc.identifier.uri
http://hdl.handle.net/11336/32186
dc.description.abstract
PKA (cAMP-dependent protein kinase) activity, as well as that of other AGC members, is regulated by multiple phosphorylations of its catalytic subunits. In Saccharomyces cerevisiae, the PKA regulatory subunit is encoded by the gene BCY1, and the catalytic subunits are encoded by three genes: TPK1, TPK2 and TPK3. Previously, we have reported that, following cAMP/PKA pathway activation, Tpk1 increases its phosphorylation status. Now, in vivo genetic and in vitro experiments indicate an autophosphorylation mechanism for Tpk1. Using array peptides derived from Tpk1, we identified Ser179 as a target residue. Tpk1 is phosphorylated on Ser179 in vivo during glucose stimulus. Reduction of the activation loop Thr241 phosphorylation increases Ser179 autophosphorylation. To evaluate the role of phosphorylation on Ser179, we made strains expressing tpk1S179A or tpk1S179D as the sole PKA kinase source. Our results suggest that Ser179 phosphorylation increases the reactivity towards the substrate without affecting the formation of the holoenzyme. Phenotypic readout analysis showed that Ser179 phosphorylation increases in vivo PKA activity, reducing cell survival, stress and lifespan. Ser179 phosphorylation increases Tpk1 cytoplasmic accumulation in glucose-grown cells. These results describe for the first time that an autophosphorylation mechanism on Tpk1 controls PKA activity in response to glucose availability.
dc.format
application/pdf
dc.language.iso
eng
dc.publisher
Portland Press
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dc.rights
info:eu-repo/semantics/openAccess
dc.rights.uri
https://creativecommons.org/licenses/by-nc-sa/2.5/ar/
dc.subject
Pka
dc.subject
Tpk1
dc.subject
Phosphorylation
dc.subject
Saccharomyces Cerevisiae
dc.subject.classification
Otras Ciencias Biológicas
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dc.subject.classification
Ciencias Biológicas
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dc.subject.classification
CIENCIAS NATURALES Y EXACTAS
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dc.title
Regulation of PKA activity by an autophosphorylation mechanism in Saccharomyces cerevisiae
dc.type
info:eu-repo/semantics/article
dc.type
info:ar-repo/semantics/artículo
dc.type
info:eu-repo/semantics/publishedVersion
dc.date.updated
2017-12-29T14:20:51Z
dc.journal.volume
462
dc.journal.number
3
dc.journal.pagination
567-579
dc.journal.pais
Reino Unido
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dc.journal.ciudad
Londres
dc.description.fil
Fil: Solari, Clara Andrea. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Ciudad Universitaria. Instituto de Química Biológica de la Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Instituto de Química Biológica de la Facultad de Ciencias Exactas y Naturales; Argentina
dc.description.fil
Fil: Tudisca, Vanesa Romina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Ciudad Universitaria. Instituto de Química Biológica de la Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Instituto de Química Biológica de la Facultad de Ciencias Exactas y Naturales; Argentina
dc.description.fil
Fil: Pugliessi, Marcelo. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Ciudad Universitaria. Instituto de Química Biológica de la Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Instituto de Química Biológica de la Facultad de Ciencias Exactas y Naturales; Argentina
dc.description.fil
Fil: Nadra, Alejandro Daniel. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Ciudad Universitaria. Instituto de Química Biológica de la Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Instituto de Química Biológica de la Facultad de Ciencias Exactas y Naturales; Argentina
dc.description.fil
Fil: Moreno, Silvia Margarita. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Ciudad Universitaria. Instituto de Química Biológica de la Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Instituto de Química Biológica de la Facultad de Ciencias Exactas y Naturales; Argentina
dc.description.fil
Fil: Portela, Paula. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Ciudad Universitaria. Instituto de Química Biológica de la Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Instituto de Química Biológica de la Facultad de Ciencias Exactas y Naturales; Argentina
dc.journal.title
Biochemical Journal
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dc.relation.alternativeid
info:eu-repo/semantics/altIdentifier/doi/http://dx.doi.org/10.1042/BJ20140577
dc.relation.alternativeid
info:eu-repo/semantics/altIdentifier/url/http://www.biochemj.org/content/462/3/567
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