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dc.contributor.author
Otero, Lisandro Horacio
dc.contributor.author
Klinke, Sebastian
dc.contributor.author
Rinaldi, Jimena Julieta
dc.contributor.author
Velázquez Escobar, Francisco
dc.contributor.author
Mroginski, Maria Andrea
dc.contributor.author
Fernández López, Maria
dc.contributor.author
Malamud, Florencia
dc.contributor.author
Vojnov, Adrian Alberto
dc.contributor.author
Hildebrandt, Peter
dc.contributor.author
Goldbaum, Fernando Alberto
dc.contributor.author
Bonomi, Hernan Ruy
dc.date.available
2017-09-12T18:32:45Z
dc.date.issued
2016-09-25
dc.identifier.citation
Otero, Lisandro Horacio; Klinke, Sebastian; Rinaldi, Jimena Julieta; Velázquez Escobar, Francisco; Mroginski, Maria Andrea; et al.; Structure of the Full-Length Bacteriophytochrome from the Plant Pathogen Xanthomonas campestris Provides Clues to its Long-Range Signaling Mechanism; Academic Press Ltd-elsevier Science Ltd; Journal Of Molecular Biology; 428; 19; 25-9-2016; 3702-3720
dc.identifier.issn
0022-2836
dc.identifier.uri
http://hdl.handle.net/11336/24065
dc.description.abstract
Phytochromes constitute a major superfamily of light-sensing proteins that are reversibly photoconverted between a red-absorbing (Pr) and a far-red-absorbing (Pfr) state. Bacteriophytochromes (BphPs) are found among photosynthetic and non-photosynthetic bacteria, including pathogens. To date, several BphPs have been biophysically characterized. However, it is still not fully understood how structural changes are propagated from the photosensory module to the output module during the signal transduction event. Most phytochromes share a common architecture consisting of an N-terminal photosensor that includes the PAS2-GAF-PHY domain triad, and a C-terminal variable output module. Here we present the crystal structure of the full-length BphP from the plant pathogen Xanthomonas campestris pv. campestris (XccBphP) bearing its photosensor and its complete output module, a PAS9 domain. In the crystals, the protein was found to be in the Pr state whereas diffraction data together with resonance Raman spectroscopic and theoretical results indicate a ZZZssa and a ZZEssa chromophore configuration corresponding to a mixture of Pr and Meta-R state, the precursor of Pfr. The XccBphP quaternary assembly reveals a head-to-head dimer in which the output module contributes to the helical dimer interface. The photosensor, which is shown to be a bathy-like BphP, is influenced in its dark reactions by the output module. Our structural analyses suggest that the photoconversion between the Pr and Pfr states in the full-length XccBphP may involve changes in the relative positioning of the output module. This work contributes to understand the light-induced structural changes propagated from the photosensor to the output modules in phytochrome signaling.
dc.format
application/pdf
dc.language.iso
eng
dc.publisher
Academic Press Ltd-elsevier Science Ltd
dc.rights
info:eu-repo/semantics/restrictedAccess
dc.rights.uri
https://creativecommons.org/licenses/by-nc-sa/2.5/ar/
dc.subject
Xanthomonas Campestris Pv. Campestris
dc.subject
Phytochrome
dc.subject
Biliverdin
dc.subject
Red-Light Photoreceptor
dc.subject
Signal Transduction
dc.subject.classification
Bioquímica y Biología Molecular
dc.subject.classification
Ciencias Biológicas
dc.subject.classification
CIENCIAS NATURALES Y EXACTAS
dc.title
Structure of the Full-Length Bacteriophytochrome from the Plant Pathogen Xanthomonas campestris Provides Clues to its Long-Range Signaling Mechanism
dc.type
info:eu-repo/semantics/article
dc.type
info:ar-repo/semantics/artículo
dc.type
info:eu-repo/semantics/publishedVersion
dc.date.updated
2017-08-29T17:31:51Z
dc.identifier.eissn
1089-8638
dc.journal.volume
428
dc.journal.number
19
dc.journal.pagination
3702-3720
dc.journal.pais
Países Bajos
dc.journal.ciudad
Amsterdam
dc.description.fil
Fil: Otero, Lisandro Horacio. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Parque Centenario. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires. Fundación Instituto Leloir. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires; Argentina. Plataforma Argentina de Biología Estructural y Metabolómica. Buenos Aires; Argentina
dc.description.fil
Fil: Klinke, Sebastian. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Parque Centenario. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires. Fundación Instituto Leloir. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires; Argentina. Plataforma Argentina de Biología Estructural y Metabolómica. Buenos Aires; Argentina
dc.description.fil
Fil: Rinaldi, Jimena Julieta. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Parque Centenario. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires. Fundación Instituto Leloir. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires; Argentina
dc.description.fil
Fil: Velázquez Escobar, Francisco. Technishe Universitat Berlin; Alemania
dc.description.fil
Fil: Mroginski, Maria Andrea. Technishe Universitat Berlin; Alemania
dc.description.fil
Fil: Fernández López, Maria. Technishe Universitat Berlin; Alemania
dc.description.fil
Fil: Malamud, Florencia. Universidad Nacional de San Martín; Argentina
dc.description.fil
Fil: Vojnov, Adrian Alberto. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Parque Centenario. Instituto de Ciencia y Tecnología "Dr. Cesar Milstein". Fundación Pablo Cassará. Instituto de Ciencia y Tecnología ; Argentina
dc.description.fil
Fil: Hildebrandt, Peter. Technishe Universitat Berlin; Alemania
dc.description.fil
Fil: Goldbaum, Fernando Alberto. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Parque Centenario. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires. Fundación Instituto Leloir. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires; Argentina. Plataforma Argentina de Biología Estructural y Metabolómica. Buenos Aires; Argentina
dc.description.fil
Fil: Bonomi, Hernan Ruy. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Parque Centenario. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires. Fundación Instituto Leloir. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires; Argentina
dc.journal.title
Journal Of Molecular Biology
dc.relation.alternativeid
info:eu-repo/semantics/altIdentifier/url/http://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S0022283616300717
dc.relation.alternativeid
info:eu-repo/semantics/altIdentifier/doi/http://dx.doi.org/10.1016/j.jmb.2016.04.012
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