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dc.contributor.author
Campisano, Sabrina Edith
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dc.contributor.author
Bertran, Esther
dc.contributor.author
Caballero Díaz, Daniel
dc.contributor.author
la Colla, Anabela Belén
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dc.contributor.author
Fabregat, Maria Isabel
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dc.contributor.author
Chisari, Andrea Nancy
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dc.date.available
2022-11-18T19:48:39Z
dc.date.issued
2019-04
dc.identifier.citation
Campisano, Sabrina Edith; Bertran, Esther; Caballero Díaz, Daniel; la Colla, Anabela Belén; Fabregat, Maria Isabel; et al.; Paradoxical role of the NADPH oxidase NOX4 in early preneoplastic stages of hepatocytes induced by amino acid deprivation; Elsevier Science; Biochimica et Biophysica Acta - General Subjects; 1863; 4; 4-2019; 714-722
dc.identifier.issn
0304-4165
dc.identifier.uri
http://hdl.handle.net/11336/178400
dc.description.abstract
Background: The NADPH oxidase (NOX) 4 is an important source of ROS in signal transduction that acts as a liver tumor suppressor. Transforming Growth Factor β (TGF-β) and Epidermal Growth Factor Receptor (EGFR) pathways are involved in the modulation of NOX4 expression. Data showed that recurrent protein deprivation induces changes distinctive of a preneoplastic profile. However, the mechanisms underneath these changes have not been completely understood. Methods: Hepatocytes that survived to the lack of amino acids (Aa) (Sel line) were cultured in complete or Aa free medium. We elucidated the molecular mechanisms that support such preneoplastic alterations employing biochemical and molecular biology assays. Results: Sel line showed increased phospho-AKT and phospho-ERKs levels, diminished caspase-3 activity, augmented cell proliferation and overactivation of EGFR pathway, reminiscent of a preneoplastic phenotype. NOX4 was upregulated in these cells by TGF-β canonical pathway, however ROS levels were not found increased as a result of an increment of antioxidant enzymes. Inhibition of TGF-β receptor diminished NOX4 and strikingly, after EGFR inhibition, NOX4 levels also decreased. Therefore, both TGF-β and EGFR pathways are shown to be involved in the upregulation of NOX4 in Sel line. Conclusions: This work provides novel results regarding to the regulation of NOX4 in the preneoplastic transformation of hepatocytes in the absence of Aa, in the context of TGF-β and EGFR pathways. General significance: The advances in the understanding of the molecular mechanisms whose deregulation ultimately causes Hepatocellular Carcinoma (HCC) are essential to prevent it and to design diagnostic biomarkers and therapeutic tools.
dc.format
application/pdf
dc.language.iso
eng
dc.publisher
Elsevier Science
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dc.rights
info:eu-repo/semantics/restrictedAccess
dc.rights.uri
https://creativecommons.org/licenses/by-nc-nd/2.5/ar/
dc.subject
AMINO ACID DEPRIVATION
dc.subject
EPIDERMAL GROWTH FACTOR RECEPTOR
dc.subject
NADPH OXIDASE 4
dc.subject
REACTIVE OXYGEN SPECIES
dc.subject
TRANSFORMING GROWTH FACTOR Β
dc.subject.classification
Fisiología
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dc.subject.classification
Medicina Básica
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dc.subject.classification
CIENCIAS MÉDICAS Y DE LA SALUD
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dc.title
Paradoxical role of the NADPH oxidase NOX4 in early preneoplastic stages of hepatocytes induced by amino acid deprivation
dc.type
info:eu-repo/semantics/article
dc.type
info:ar-repo/semantics/artículo
dc.type
info:eu-repo/semantics/publishedVersion
dc.date.updated
2022-11-17T17:35:22Z
dc.identifier.eissn
1872-8006
dc.journal.volume
1863
dc.journal.number
4
dc.journal.pagination
714-722
dc.journal.pais
Países Bajos
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dc.journal.ciudad
Amsterdam
dc.description.fil
Fil: Campisano, Sabrina Edith. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Mar del Plata; Argentina. Universidad de Barcelona. Hospital Duran I Reynals. Instituto de Investigación Biomédica de Bellvitge; España
dc.description.fil
Fil: Bertran, Esther. Universidad de Barcelona. Hospital Duran I Reynals. Instituto de Investigación Biomédica de Bellvitge; España. Instituto de Salud Carlos III; España
dc.description.fil
Fil: Caballero Díaz, Daniel. Universidad de Barcelona. Hospital Duran I Reynals. Instituto de Investigación Biomédica de Bellvitge; España. Instituto de Salud Carlos III; España
dc.description.fil
Fil: la Colla, Anabela Belén. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Mar del Plata; Argentina. Universidad Nacional de Mar del Plata. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Departamento de Química; Argentina
dc.description.fil
Fil: Fabregat, Maria Isabel. Universidad de Barcelona. Hospital Duran I Reynals. Instituto de Investigación Biomédica de Bellvitge; España. Instituto de Salud Carlos III; España
dc.description.fil
Fil: Chisari, Andrea Nancy. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Mar del Plata; Argentina. Universidad Nacional de Mar del Plata. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Departamento de Química; Argentina
dc.journal.title
Biochimica et Biophysica Acta - General Subjects
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dc.relation.alternativeid
info:eu-repo/semantics/altIdentifier/url/https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S0304416519300236
dc.relation.alternativeid
info:eu-repo/semantics/altIdentifier/doi/https://doi.org/10.1016/j.bbagen.2019.01.017
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