Show simple item record

dc.contributor.author Lapadula, Walter Jesús
dc.contributor.author Sanchez Puerta, Maria Virginia
dc.contributor.author Juri Ayub, Maximiliano
dc.date.available 2017-03-30T00:17:45Z
dc.date.issued 2012-01
dc.identifier.citation Lapadula, Walter Jesús; Sanchez Puerta, Maria Virginia; Juri Ayub, Maximiliano; Convergent evolution led ribosome inactivating proteins to interact with ribosomal stalk; Elsevier; Toxicon; 59; 3; 1-2012; 427-432
dc.identifier.issn 0041-0101
dc.identifier.uri http://hdl.handle.net/11336/14500
dc.description.abstract Ribosome-inactivating proteins (RIPs) inhibit protein synthesis by depurinating an adenine on the sarcin–ricin loop (SRL) of the large subunit ribosomal RNA. Several RIPs interact with the C-terminal end of ribosomal stalk P proteins, and this interaction is required for their full activity. In contrast, the activity of Pokeweed Antiviral Protein is not affected by blocking this stalk component. Here, we provide evidence from phylogenetic analyses and sequence alignments suggesting that the interaction with the C-terminal end of P proteins evolved independently in different RIPs by convergent evolution.
dc.format application/pdf
dc.language.iso eng
dc.publisher Elsevier
dc.rights info:eu-repo/semantics/restrictedAccess
dc.rights.uri https://creativecommons.org/licenses/by-nc-nd/2.5/ar/
dc.subject RIBOSOME INACTIVATING PROTEINS
dc.subject STALK
dc.subject PHYLOGENY
dc.subject.classification Bioquímica y Biología Molecular
dc.subject.classification Ciencias Biológicas
dc.subject.classification CIENCIAS NATURALES Y EXACTAS
dc.title Convergent evolution led ribosome inactivating proteins to interact with ribosomal stalk
dc.type info:eu-repo/semantics/article
dc.type info:ar-repo/semantics/artículo
dc.type info:eu-repo/semantics/publishedVersion
dc.date.updated 2016-11-24T19:23:25Z
dc.journal.volume 59
dc.journal.number 3
dc.journal.pagination 427-432
dc.journal.pais Países Bajos
dc.journal.ciudad Ámsterdam
dc.description.fil Fil: Lapadula, Walter Jesús. Universidad Nacional de San Luis. Facultad de Química, Bioquímica y Farmacia. Departamento de Bioquímica y Ciencias Biológicas. Area de Biología Molecular; Argentina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico San Luis. Instituto Multidisciplinario de Investigaciones Biológicas de San Luis; Argentina
dc.description.fil Fil: Sanchez Puerta, Maria Virginia. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Mendoza. Instituto de Biología Agrícola de Mendoza; Argentina. Universidad Nacional de Cuyo; Argentina
dc.description.fil Fil: Juri Ayub, Maximiliano. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico San Luis. Instituto Multidisciplinario de Investigaciones Biológicas de San Luis; Argentina. Universidad Nacional de San Luis. Facultad de Química, Bioquímica y Farmacia. Departamento de Bioquímica y Ciencias Biológicas. Area de Biología Molecular; Argentina
dc.journal.title Toxicon
dc.relation.alternativeid info:eu-repo/semantics/altIdentifier/url/http://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S0041010112000025
dc.relation.alternativeid info:eu-repo/semantics/altIdentifier/doi/http://dx.doi.org/10.1016/j.toxicon.2011.12.014


Archivos asociados

Icon
Blocked Acceso no disponible

This item appears in the following Collection(s)

Show simple item record

info:eu-repo/semantics/restrictedAccess Excepto donde se diga explícitamente, este item se publica bajo la siguiente descripción: Atribución-NoComercial-SinDerivadas 2.5 Argentina (CC BY-NC-ND 2.5 AR)