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dc.contributor.author
Lapadula, Walter Jesús
dc.contributor.author
Sanchez Puerta, Maria Virginia
dc.contributor.author
Juri Ayub, Maximiliano
dc.date.available
2017-03-30T00:17:45Z
dc.date.issued
2012-01
dc.identifier.citation
Lapadula, Walter Jesús; Sanchez Puerta, Maria Virginia; Juri Ayub, Maximiliano; Convergent evolution led ribosome inactivating proteins to interact with ribosomal stalk; Elsevier; Toxicon; 59; 3; 1-2012; 427-432
dc.identifier.issn
0041-0101
dc.identifier.uri
http://hdl.handle.net/11336/14500
dc.description.abstract
Ribosome-inactivating proteins (RIPs) inhibit protein synthesis by depurinating an adenine on the sarcin–ricin loop (SRL) of the large subunit ribosomal RNA. Several RIPs interact with the C-terminal end of ribosomal stalk P proteins, and this interaction is required for their full activity. In contrast, the activity of Pokeweed Antiviral Protein is not affected by blocking this stalk component. Here, we provide evidence from phylogenetic analyses and sequence alignments suggesting that the interaction with the C-terminal end of P proteins evolved independently in different RIPs by convergent evolution.
dc.format
application/pdf
dc.language.iso
eng
dc.publisher
Elsevier
dc.rights
info:eu-repo/semantics/restrictedAccess
dc.rights.uri
https://creativecommons.org/licenses/by-nc-nd/2.5/ar/
dc.subject
Ribosome Inactivating Proteins
dc.subject
Stalk
dc.subject
Phylogeny
dc.subject.classification
Bioquímica y Biología Molecular
dc.subject.classification
Ciencias Biológicas
dc.subject.classification
CIENCIAS NATURALES Y EXACTAS
dc.title
Convergent evolution led ribosome inactivating proteins to interact with ribosomal stalk
dc.type
info:eu-repo/semantics/article
dc.type
info:ar-repo/semantics/artículo
dc.type
info:eu-repo/semantics/publishedVersion
dc.date.updated
2016-11-24T19:23:25Z
dc.journal.volume
59
dc.journal.number
3
dc.journal.pagination
427-432
dc.journal.pais
Países Bajos
dc.journal.ciudad
Ámsterdam
dc.description.fil
Fil: Lapadula, Walter Jesús. Universidad Nacional de San Luis. Facultad de Química, Bioquímica y Farmacia. Departamento de Bioquímica y Ciencias Biológicas. Area de Biología Molecular; Argentina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico San Luis. Instituto Multidisciplinario de Investigaciones Biológicas de San Luis; Argentina
dc.description.fil
Fil: Sanchez Puerta, Maria Virginia. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Mendoza. Instituto de Biología Agrícola de Mendoza; Argentina. Universidad Nacional de Cuyo; Argentina
dc.description.fil
Fil: Juri Ayub, Maximiliano. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico San Luis. Instituto Multidisciplinario de Investigaciones Biológicas de San Luis; Argentina. Universidad Nacional de San Luis. Facultad de Química, Bioquímica y Farmacia. Departamento de Bioquímica y Ciencias Biológicas. Area de Biología Molecular; Argentina
dc.journal.title
Toxicon
dc.relation.alternativeid
info:eu-repo/semantics/altIdentifier/url/http://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S0041010112000025
dc.relation.alternativeid
info:eu-repo/semantics/altIdentifier/doi/http://dx.doi.org/10.1016/j.toxicon.2011.12.014


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